Загальні принципи технології кріогенного охолодження м`яса індички

Так як багато поліненасичені кислоти, необхідні для розрахунку коефіцієнта відсутні, то підрахуємо його для смугастого тунця:
С20: 2 = 6,520 З20: 5 = 5,160
С20: 3 = 1,360 С22: 5 = 5,940
С20: 4 = 0,420 С22: 6 = 15,54
КЕМ = 0,420 / 34,560 = 0,012 (16)
Ліпіди, що входять до складу м'язових волокон, виконують функції двоякого роду. Частина їх, головним чином фосфоліпіди, є пласти-
ного матеріалом і входить в структурні елементи м'язового волокна - міофібрили, клітинні мембрани, прошарку гранул.
До складу міофібрил входять різні гліцерофосфоліпіди, багато хто з них сприяють прояву активності ряду ферментів. Особливо великим вмістом фосфоліпідів відрізняється саркоплазматический рети-
Кулум і сарколеммние мембрани. Однак загальний вміст фосфоліпідів у сарколеммной мембрані значно нижче, ніж в мітохондріях, причому якісний склад їх у ній не відрізняється від складу субклітинних структур.
Інша частина ліпідів виконує роль резервного енергетичного матеріалу, такі ліпіди містяться в саркоплазмі у вигляді дрібних крапельок на полюсах мітохондрій. У великій кількості ліпіди містяться в міжклітинних просторах, між пучками м'язів у сполучних прошарках (13).

Склад вуглеводів
 
 
Одним з основних вуглеводів м'язової тканини є глікоген - найважливіший енергетичний матеріал. він витрачається при м'язовій роботі і накопичується при відпочинку. Зміст його залежить від тренованості і вгодованості птиці, а також фізіологічного стану.
М'язовий глікоген є сильно розгалужений полі-
сахаридов, побудований із сотень молекул a-глюкози. молекулярна маса його дорівнює 1 * 10 ^ 6. Велика ступінь розгалуженості м'язового глікогену необ-
ходіма, оскільки дії ферментів піддаються кінці молекули; чим більше вільних кінців, тим швидше може бути використана молекула глікогену або швидше може бути заново синтезована під час таких періодів клітинного метаболізму, коли відбувається його регенерація. У пе-
ріод розпаду молекул глікогену поряд з послідовним руйнуванням його бічних ланцюгів під дією ендоамілаз відбувається і утворення його частин - «запалів», які також можуть потім рости за рахунок приєднання глюкози. М'язова тканина відрізняється високою концентрацією ферментів і факторів системи, що синтезує глікоген.
В м'язових волокнах знайти певна зв'язок глікогену з миофибриллами. Спостерігається локалізація глікогену у анізотропних дис-
ков і він не виявляється в ізотропних. Крім того, глікоген більш-менш рівномірно розподілений в саркоплазмі (з перевагою в близько-
ядерної саркоплазмі). Можливо, що зв'язок глікогену з міозином анізотропних дисків міофібрил і миогенной саркоплазмою забезпечує необхідний темп розщеплення полісахариду при його гліколітичної рас-
паде. У цих перетвореннях більш лабільною є фракція легкораство-
рімого глікогену. Поряд з цим важкорозчинний глікоген метаболічес-
ки не інертний і є резервом, що знаходяться в стані безперервного оновлення.
У процесі інтенсивної м'язової роботи глікоген піддається ана-
еробному гликолитическому розпаду з утворенням молочної кислоти. У процесі перетворення глікогену утворюються фосфорні ефіри гексоз і тріоз, піровіногралная кислота та інші продукти розпаду, проте колічес-
тво їх відносно невелика.
Глікоген розпадається в м'язах не тільки фосфорілітіческім, але і гідролітичним (амилолитических) шляхом під дестве a-амілази, Нейтральні
льно g-амілази, оліго-1, 4 - 1,4-глюкантрансферази і аміло-1 ,6-глюкозиду-
зи. Як кінцевих продуктів такого розпаду глікогену утворюються глюкоза, лінійні та розгалужені олігоглюкозіди. Подальше розщепів-
ня олігоглюкозідов здійснюється специфічними a-олігоглюкозіда-
зами (13).
Вітаміни
 
 
Вітаміни представлені в таблиці 7 (20).
Таблиця 7
Вітаміни в 100 г. продукту (тушки індички першої категорії)

Вітамін А, мг ... ... ... ... ... ... ... ... 0,01 b-каротин, мг ... ... ... ... ... ... ... ... ... сл. Вітамін Е, мг ... ... ... ... ... ... ... ... 0,34 Вітамін В6, мг ... ... ... ... ... ... ... .. 0,33 Вітамін В12, мкг ... ... ... ... ... ... ... - Біотин, мкг ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..- Вітамін С, мг ... ... ... ... ... ... ... ... ..-

Ніацин, мг ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... 7,8 Пантотенова кислота, мг ... ... ... ... ... ... ... ... ... .0,65 Рибофлавін, мг ... ... ... ... ... ... ... .. 0,22 Тіамін, мг ... ... ... ... ... ... ... ... ... .. 0,05 Фолацин, мкг ... ... ... ... ... ... ... ... .. 9,6 Холін, мг ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... 139

Властивості води, що входить до складу сировини
 
 
Вміст води в м'язах коливається в залежності від віку птиці: чим вона молодша, тим більше вологи в м'язах. Неоднаково вміст води в різних групах м'язів і зменшується в міру збільшення вмісту жиру. Вода, що входить до складу м'язової тканини, не-
однорідна за фізико-хімічними властивостями та роль її неоднакова.
Розрізняють дві форми води - вільну і зв'язану. Вільна рідка вода має квазікристалічної, тетраедричних координований-
ву структуру. Вона обмежена ступенями свободи за рахунок утворення водневих зв'язків між окремими молекулами. Цим пояснюється висо-
кая діелектрична постійна води. За допомогою важкої води та застос-
ня методу ядерно-парамагнітного резонансу встановлено, що вільна по-
та м'язової тканини також має явно виражену подібну координувати-
ванну, тетраедричних структуру. Інша частина води знаходиться в пов'язаний-
ном стані - іонна і гідратне вода, активно утримувана головним чином білковими речовинами і деякими іншими хімічними компонентами клітин (наприклад, вуглеводами, ліпідами). Такий стан пояснюється наявністю хімічної або фізико-хімічного зв'язку між водою і речовиною. Близько 70% води тканини асоціюється з білками міо-
фібрил.
Гідратація білкових молекул обумовлена ​​полярними властивостями мо-
молекул води (дипольним будовою) і наявністю функціональних груп (амінних, карбоксильних, гідроксильних, пептидних та ін) в молекулі біл-
ков. При цьому диполі води утворюють гідратів шари навколо активних груп
і білкової молекули в цілому. При гідратації частина води, зв'язуючись з гідрофільними групами білка, розташовується навколо білкових молекул у вигляді мономолекулярних шарів. Перші шари утримуються досить міцно, а наступні - значно слабкіше, розташовуючись у вигляді пухкого дифузного хмари. Оточуючи функціональні групи сусідніх білкових ланцюгів, зв'язана вода істотно впливає на стабілізацію їх просторово-
жавної конфігурації, і, отже, визначає їх функціональну діяльність.
На деяких ділянках молекул білків можуть утворитися водні містки.
Зв'язана вода утримується білком досить міцно. Вона характери-
зуется низкою специфічних властивостей: нижча точка замерзання, мен-
ший обсяг, відсутність здатності розчиняти речовини, інертні в хімічному відношенні (перебувають у невеликих концентраціях) - цукру, гліцерин, деякі солі. Пов'язана вода становить 6-15% від мас-
си тканини.
За шаром гідратної води розташовані шари відносно слабко утри-
живани молекул води, що є розчин різних речовин, - це вільна вода. У тканині її міститься від 50 до 70%. Утримується вона здебільшого за рахунок осмотичного тиску і адсорб-
ції структурами клітин - сіткою білкових мембран і білкових волокон, а також в результаті заповнення макро-і мікрокапілярний внутріклеточ-
них і міжклітинних просторів тканини. Тому таку воду розглядають як іммобілізованих воду, яка в значній кількості порівняйте-
льно легко може бути видалена з тканини (13).
 
 

Характеристика ферментів сировини
 
 
М'язова тканина здійснює свої функції завдяки активній участі ферментних систем, специфічно локалізованих в структурах тканини. Ферментні системи забезпечують одержання великої кількості енергії, необхідної для здійснення м'язової діяльності. М'язові клітини характеризуються великою концентрацією ферментів гли-
Колізей, а також ферментів числа трикарбонових кислот і дихальної ланцюга.
Вважається, що здійснення гліколізу і пов'язане з ним виділення енергії не потребує високої диференціації структурно-ферментного апарату, а тому протікає в матриксі саркоплазмою. Разом з тим разли-
ві впливу на м'язову тканину підвищують інтенсивність гліколіті-
чних процесів, що може свідчити про вихід ферментів з обмежують структур та їх активації.
У матриксі саркоплазмою містяться багато ферментів синтезу білків, ліпідів і полісахаридів.
Аеробне окислення продуктів обміну відбувається в мітохондріях (саркосомах). Більшість ферментів, які беруть участь у процесах окислення, виявляється саме в цих органелах. У всіх м'язових клітинах мито-
Хондрит займають значну частину саркоплазмою, і в кожній з них го-
раздо більше крист (складчасті внутрішні мембрани мітохондрій), ніж у менш численних мітохондріях інших клітин. процеси, протікають-
щие в складчастих внутрішніх мембранах мітохондрій за участю локалізованих в них ферментних систем, відіграють основну роль у забезпечений-
нии м'язової клітини енергією.
Різні м'язи в залежності від функціональних особливостей характе-
теризують різним співвідношенням концентрації ферментних систем, як-
талізірующіх анаеробні і аеробні перетворення. Так, в червоних мишеч-
них волокнах міститься більше мітохондрій, ніж у білих; активність дихальних ферментів у них в 6 разів більше, ніж у білих. У білих м'язах інтенсивність анаеробного глікогенолізу приблизно в 2 рази вище, ніж у червоних.
Інтенсивність окислення жирів у м'язах відносно невелика, але після вуглеводів вони є найважливішим джерелом енергії. При недос-
залишки вуглеводів в процеси обміну залучається більша кількість жирів.
До циклу трикарбонових кислот безпосередньо примикають реакції окис-
лення жирних кислот. У мітохондріях виявлені ферменти, що окислюють жирні кислоти.
Такі процеси обміну амінокислот, як дезамінування і пере-
вання, також примикають до циклу трикарбонових кислот. Багато ферментів дезамінування амінокислот виявлені в мітохондріях. Сін-
тез багатьох амінокислот, як і «непряме» їх дезамінування, здійснюва-
ється реакціями переамінування. Переамінування амінокислот пов'язано
з активністю амінофераз, що містяться в мітохондріях.
Разом з тим ферменти переамінування виявлені також в рідкій частині саркоплазмою.
Таким чином, в мітохондріях м'язів містяться складні фермен-
тні системи, складають єдиний комплекс, до якого примикають фер-
менти інших компонентів клітини. Зміна фізико-хімічного стану-
ня цих органел позначається на активності їх ферментів. Деструкція мі-
тохондрий порушує координоване здійснення складного комплексу взаємопов'язаних процесів обміну, що відбуваються в них.
Саркоплазматичний ретикулум містить, крім активованої іона-
ми магнію АТФ-ази, що також має дуже високою активністю АМФ-аміногідролазу.
У ядрах містяться гліколітичні, окислювальні, гідролітичні ферменти, а також ферменти білкового синтезу. Крім того, в ядрах мають-
ся ферменти синтезу нуклеїнових кислот (ДНК-полімераза і РНК-поліме-
рази).
З миофибриллами пов'язана основна АТФ-азная активність, якої, як відомо, володіє міозин і вона залежить від присутності катіонів Na, K,
Li, Ca, Mg, NH. Очищений міозин активується іонами кальцію і інгібується іонами магнію. Поряд з цим є також розчинна АТФ-аза, відмінна від міозину, що міститься в різних структурах кліть-
ки: в ядрах, мітохондріях і мембранних елементах саркоплазмою. Це АТФ-аза активується іонами магнію.
АТФ-азной активністю має певна частина молекули міо-
зіна - його компонент - Н-міозин. Багаторазово переосажденний міозин поряд з АТФ-азной активністю АМФ-аміногідролази, ацетілхолінесте-
рази. Активність цих ферментів зосереджена в L-міозину. Крім того, міофібрили характеризуються глютаміназной активністю. У прояві активності ферментів в міофібрили грають роль фосфоліпіди. При де-
ліпірованіі міофібрил в них різко знижується активність АТФ-ази, АМФ-аміногідролази і ацетилхолінестерази.
У сарколеммной мембрані виявлено наявність АМФ-аміногідролази і дуже активної ацетилхолінестерази.
До рибосомних відносять ферменти, які беруть участь на тих стаді-
ях синтезу білка, які відбуваються на рибосомах. Ці ферменти беруть участь-
ють в прикріпленні, пересуванні та відділенні від рибосомной поверхні І-РНК і Т-РНК, перенос недобудованих поліпептидів від однієї молекули Т-РНК і супутнє утворення пептидного зв'язку. До рибосомних ферментам відносять також рибонуклеазу 1, ГТФ-азу і ін
Лізосоми містять клітинні гідролази: кислу рибонуклеазу, дезоксирибонуклеаза, кислу фосфатазу, катепсини, естерази, глікозідази. У живій клітині ці ферменти можуть діяти в основному на фагоцити-
ний матеріал, що потрапив всередину лізосоми. М'язовій клітці це необхідно для відновлення її найважливіших структур і компонентів. Якщо цілісність лізосоми порушена, то гідролази вивільняються і переварити-
вають компоненти клітини.
Наявність у лізосомах липопротеидной мембрани надійно утримує гідролітичні ферменти і запобігає переварювання субстратів ми-
шеечного волокна негайно після забою. Проте надалі, під впливом
ем різних факторів, відбувається вивільнення гідролаз
Структурно-механічні властивості сировини
 
 
 
          Структурно-механічні характеристики являють собою фундаментальні фізичні властивості продуктів. Вони виявляються при механічному впливі на оброблюваний продукт і характеризують його опірність прикладеним ззовні зусиллям, обумовлену будовою і структурою продукту. Ці характеристики використовуються для розрахунку процес-
сов в робочих органах машин з метою визначення їх механічних пара-
метрів (геометричних, кінематичних та динамічних); вони відображають суттєві аспекти якості продуктів. Крім того, структурно-механічним
етичні характеристики враховуються при розрахунку різних фізичних процесів (22).
Зсувні характеристики.
          У я з к о з т ь до р про в і. Кров складається з плазми і формених елементів-
тов. Плазма складає 60% об'єму крові і представляє собою складний розчин, що містить білки, глюкозу, холестерин і його ефіри, фосфатиди, жири і вільні жирні кислоти, небілкові азотисті і мінеральні речовини. Формені елементи крові (40%) представлені червоними кровя-
вими кульками (еритроцити), білими (лейкоцити) і кров'яними платівка-
ми (тромбоцити). Загальне уявлення про склад крові дано на рис. (1).
Сухі речовини плазми крові (7).

Б			М	Л	З	Аз
Ф	Г	А

Рис. (1). Б - Білки, 7,5%; Ф - Фібриноген, 0,2%; Г - Глобуліни, 2,8-3,0%; А - Альбуміни, 4,3%; М - Мінеральне речовина, 1%; Л - Ліпіди, 1%; С - Цукор, Аз - Азотисті речовини.
При збільшенні концентрації сухих речовин в'язкість крові зростає і зменшується при збільшенні температури, що наочно видно з табл. 8-10. У таблицях приведені дані досліджень харчової стабілізованої крові і плазми, отриманої з цієї ж крові промисловим сепарірова-
ням. Концентрування здійснюється ультрафільтрацією на лаборатор-
ної установці. В'язкість вимірювали за допомогою віскозиметра Гепплера і рео-
віскозіветра Ротовіско.
Таблиця 8
Залежність в'язкості крові h * 10 ^ 3 (в Па * с) від концентрації сухих речовин і температури

Концентрація сухих речовин, кг на 1 кг крові	Температура, ° С
	10	20	30	40
0,261	92	59	46	36
0,213	31	19	14	10
0,182	15	10	7	5
0,152	11	7	6	4

Дані таблиці 8 отримані при градієнті швидкості 380 з ^ (-1), а
табл. 9 - при температурі 20 С. Слід зазначити, що при концентрації 0,261 кров являє собою типову ступеневу рідина.
Таблиця 9
Залежність в'язкості крові h * 10 ^ 3 (в Па * с) від концентрації сухих речовин і градієнта швидкості

Концентрація сухих речовин, кг на 1 кг крові	Градієнт швидкості, з
	40	100	200	380	570
0,261	109	85	71	59	53
0,213	41	27	21	19	18
0,182	10	10	10	10	10
0,152	7	7	7	7	7

Таблиця 10
Залежність в'язкості плазми крові h * 10 ^ 3 (в Па * с) від концентрації і температури

Концентрація сухих речовин, кг на 1 кг крові	Температура, ° С
	10	20	30	40
0,1920	18,3	12,0	8,3	6,7
0,1635	11,5	7,7	5,5	4,5
0,1190	5,6	3,9	2,9	2,4
0,0835	3,1	2,3	1,8	1,5

При меншій концентрації зміни ефективної в'язкості від гра-
діента скинув не описуються степеневим законом, а плазма крові представ-
ляєт собою ньютонівську рідина (див. табл. 10). При підвищенні концентрації коштів
трації сухих речовин в'язкість крові зростає менш інтенсивно в порівнянні з в'язкістю бульйону.
Компресійні характеристики.
          К о м п р е з с і н н и е х а р а до т е р і з т і до і ц і л и х т к а н е ї
м я з а п р і б 'е м н о м з ж а т і і. Характеристики вивчали за допомогою циліндрів з поршнями при односторонньому навантаженні. Обсяг циліндра 0,0009 м ^ 3, межі зміни гідростатичного тиску - від 1 * 10 ^ 5 до 13 * 10 ^ 5 па. При цьому були визначені наступні реологічні характе-
ристики: миттєвий модуль пружності тиску 11,6 * 10 ^ 5 r ^ 0,4; максі-
мальна деформація при тривалості дії тиску 180 с - 1,34 *
* 10 ^ (-5) r ^ 0,78; кінетика зміни відносних деформацій після розвантаження - 7,5 * 10 ^ (-7) r ^ 0,61 [1 - exp (-8,9 t)] + 134 r ^ 0,78 (де t - трива-
ність відновлення об'єму, с; межі зміни t - від 0 до 10с).
Характеристики міцності.
          П р о ч н о с т н и е х а р а до т е р і з т і до і ц і л и х т к а н е ї
м я з а. При розтягуванні межа міцності різних м'язів м'яса визначив Миколаїв. Довжина зразків становила від 0,01 до 0,02 м при поперечному перерізі 0,005 * 0,002 м або 0,0075 * 0,002 м; швидкість розтягування становила 3 ​​* 10 ^ (-5) або 6 * 10 ^ (-5) м / с . Мабуть якщо вважати м'ясо нелінійним реологическим тілом, то міцнісні характеристики будуть залежати від геометричних розмірів зразка і кінематики навантаження.
Автори встановили кореляційний зв'язок між міцнісними ха-
рактеристиками і органолептичної оцінкою ніжності. Їх дані покази-
ють, що для сирого м'яса напруга розриву залежить від виду м'язи (найдовша м'яз спини, напівсухожильний, трапецевидні м'яза); для вареного м'яса такої диференціації не спостерігається. З поліпшенням неж-
ності (вища органолептична оцінка в балах) напруга розриву і модуля пружності зменшуються, причому для сирого м'яса ця залежність більш полога, для вареного - крутіша.
П р о ч н о с т н и е х а р а до т е р і з т і до і ц і л и х т к а н е і м я з а п р і з р е із е. Міцність м'яса при зрізі через матрицю досліджували за допомогою пуансонів з кутами заточування 90, 80 і 30. У процесі взаємодії-
ствия пуансона з матеріалом виробляли одночасну реєстрацію зусиль і деформацій на автоматичних самописних приладах КСП-4. Зразки м'яса товщиною 0,015 м при температурі від +10 до -1,5 З досліджували на міцність при різанні впоперек волокон при постійній швидкості переміщення пуансона 4,6 * 10 ^ (-3) м / с.
Руйнування структури пуансоном відбувається у дві стадії. При де-
формації м'яса до 90 +5% м'язові волокна розрізаються безпосередньо ріжучої крайкою пуансона. Сполучна тканина, як більш міцна, ущільнюється і зрізається при збільшенні деформації до 98 +0,3%, тобто коли пуансон починає входити в отвір, що виконує роль матриці.
Значення величин зусиль розрізання м'язових волокон, приведених до одиниці довжини ріжучої кромки пуансона, відповідно рівні для пуансона з кутом заточення 90 - 3,85 * 10 ^ 3 Н / м, 80 - 3,52 * 10 ^ 3 Н / м і 30 - 2,68 *
10 ^ 3 Н / м.Велічіни граничних зусиль при повному зрізі зразка змінюють-
ся в залежності від кута заточування пуансонів від 5,4 * 10 ^ 3 до 6,2 * 10 ^ 3 Н / м, при цьому деформація зразків наближається до 98%.
Вплив масштабного фактора розглядали при зрізі зразків, висоту яких змінювали від 0,005 до 0,015 м. При збільшенні висоти зразків зменшується величина напруги зрізу, обчислена за началь-
ної висоті зразків. При зміні висоти зразків від 0,005 до 0,015 м граничне зусилля зрізу збільшується від 2,7 * 10 ^ 3 до 6,2 * 10 ^ 3 Н / м і відповідно лінійно зменшується напруга - від 5,4 * 10 ^ 5 до 4,1 * 10 ^ 5 Па.
При різанні м'яса лезом найменші енерговитрати відповідають куті зустрічі ножа і продукту близько 60. При швидкості подачі м'яса від 0,05 до 0,09 м / с, при куті заточення ножа 18 і 25 і куті зустрічі 50-60 питомі зусилля різання розрізняються незначно і становлять 6000-7000 н / м.
Щільність.
          П л о т н о с т ь к о с т і. Щільність наведена у таблиці 11 і 12. Дані досить близькі за значенням. Певна різниця пояснюється, мабуть, тим, що автори по-різному іменували кістки. Є дані про щільність реберної кістки, величина якої визначена рівною 1300-1380 кг / м 3. Однак вони суттєво перевищують дані інших авторів.
Насипна щільність кістки інтенсивно змінюється зі збільшенням тиском-
ня. Цей процес супроводжується руйнуванням і ущільненням кістки. Маса кістки характеризує її з природними внутрішніми порожнинами і макропен-
рами. Маса щільної частини кістки без природних порожнин буде більше. Укладальна маса кістки діленням маси обваленной кістки, покладеної в ємність вручну з найменшими пустотами, на обсяг, в який кістка укладали.
Таблиця 11
Щільність кістки

Кость	Насипна щільність, кг / м 3		Середня щільність, кг / м 3
	До дроблення	Після дроблення
Рядова	163-175	600-700	-
Трубчаста	800-825	900-950	1730
Щільна маса	-	-	1300-1590
Очищена щільна маса	-	-	1900-2400
Свіжа з сполучною тканиною	-	-	1400-1750
Знежирена суха	-	-	1700-1900

Таблиця 12
Щільність і укладальна маса кістки

Кістки	Середня щільність, кг / м 3	Укладальна щільність, кг / м 3
Кістки скелета	1260	412
Шийні і спинні хребці	1200	486
Тазова кістка	1275	333
Кістки кінцівок задніх передніх	1270 1340	558 423
Кістки хребця з відростками ребер	1220	336

Фрикційні характеристики.
          У н і ш н е е т р е н и й м я з а. Дослідження проводили на трібо-
метрі з візком, рух якій повідомлялося від електродвигуна. зразок продукту заввишки 0,005 м ^ 2, рамку встановлювали на досліджувану поверхню, протягом 60 с створювали попередній контакт, потім включали осцилограф і електродвигун. візок мала чотири швидкості зсуву: 0,00547; 0,0171; 0,0342; 0,0513 м / с.
У динамічному режимі істинні коефіцієнти тертя залежать від швидкості зсуву, матеріалу пластин, але не залежать від тиску контакту; при цьому липкість залишається практично постійною, що обумовлено досить
малим часом контакту продукту з поверхнею. Для початку руху процес ускладнюється. при різних тисках контакту липкість повинна була б бути різною, але нерідко через експериментальні точки можна в межах помилки експерименту провести одну лінію, тобто для різних тисків контакту липкість залишається постійною (22).

 
 
         
Технологічна схема
 
 
Приймання
Забій і знекровлення
Теплова обробка
Зняття оперення
Туалет тушок
Напівпатрані Повне патрання

Формування
Охолодження
Маркування
Упаковка
Транспортування
Зберігання
П р и й м к а.
1) М'ясо птиці приймають партіямі.Под партією розуміють будь колічес-
тво м'яса птиці одного виду та категорії, однієї дати забою, вироблене на одному підприємстві, оформлену одним документом про якість і ветерина-
нарних свідоцтвом.
2) Для перевірки відповідності якості м'яса птиці вимогам цього стандарту із різних місць партії роблять вибірку 5% скриньок.
3) При отриманні незадовільних результатів приймання перевірці підлягає кожна тушка партії.
4) Контроль вмісту токсичних елементів, афлатоксину В1, антібіоті-
ков, гормональних препаратів, нітрозамінів та пестицидів здійснюється відповідно до встановленого порядку.
До початку обробки виробляють ветеринарно-санітарний огляд пти-
ци. Забій і переробку хворих і підозрілих на захворювання птахів виробляють окремо від здорових з повним патранням. Підготовлену до забою птаха зважують і направляють в забійний цех.
У б о ї і б е з к р о в л і в а н н я.
Забій птиці проводять, в основному, електроглушеніем вручну або в ав-
автоматичних апаратах. Тривалість оглушення 15-30 с. Електро-
глушіння вручну роблять за допомогою двох металевих кілець, ко-
торие надягають на великий і вказівний пальці. З внутрішньої сторони кільця ізольовані. Контакти притискають до голови птиці над очними ве-
ками. Знекровлення виробляють внутрішнім або зовнішнім способами. Після розтину судин кров збирається в жолобі, розташованому під підвісним конвеєром. Тривалість стікання крові 2-3 хв. Вихід крові 4-4,5% до живої маси птиці.
Знекровлення повинно бути найбільш повним для запобігання м'яса птиці від швидкого псування. Погано знекровлені тушки мають на по-
поверхні червоні плями, особливо помітні на крилах і крижах. Товарний вигляд тушок поганий, погіршується смак, м'ясо стає більш вологим і набуває терпкий специфічний присмак.
Т е п л о в а я про б р о б о т к а
Обробку тушок сухопутної птиці виробляються водою у ванні при температурі 52-54 С протягом 35-45 с. Обробку роблять в один або два прийоми.
З н я т і е про п е р е н і я з т у ш е к.
Для зняття оперення необхідно подолати силу утримування опері-
ня, яка залежить від розмірів пера і глибини залягання пера в першій сумці шкіри. Сила утримування оперення досить значна у водоплава-
ющей птиці.
Оперення птиці поділяють на три групи: велике перо (хвостове, махове першого і другого порядку), середня (покривне перо тіла птаха і дрібне перо крил) і дрібне (ниткоподібне перо або волосся). Сила утримуючи-
ня пера у цих груп різна. Велике перо видаляється вручну або з по-
міццю машин. У машинах для видалення великого пера застосовують спосіб двостороннього затиску пера двома робочими гумками, рифленими валика-
ми, що обертаються в підшипниках назустріч один одному.
Середнє перо знімають в машинах за допомогою одностороннього або двостороннього контакту робочого органу машини з пером. Щоб не було пошкодження поверхні тушки рухомим робочим органом, перед уда-
ленням покривного пера тушку необхідно обробляти гарячою водою або паро-повітряною сумішшю для ослаблення утримування пера. Залишок опе-
ренію після машинної обробки видаляють вручну.
Тушки птиці повинні бути добре знекровлені, чисті, без залишків
ков пера, пуху, пеньків і волосоподібних пір'я, воску.
Допускається: у тушок першої категорії - одиничні пеньки і легкі садна, не більше двох розривів шкіри довжиною до 1 см кожен, незначне злущування епідермісу шкіри.
На тушок другої категорії - незначна кількість пеньків і садна, не більше трьох розривів шкіри довжиною до 2 см кожен, злущування епідермісу шкіри, не різко погіршується товарний вигляд тушки.

Перша категорія М'язи тушки добре розвинені. Фор- ма грудей округла. Відкладення під- шкірного жиру на грудях, животі і у вигляді суцільної смуги на спині. Кіль грудної кістки не виділяється.

Друга категорія М'язи тушки розвинені задовольни- тельно, форма грудей незграбна. Невеликі відкладення підшкірного жиру на спині і животі. Допускається відсутність жирових відкладень цілком задовільно розвинених м'язах. Кіль грудної кістки виділяється- ється.

Т у а л е т т у ш е к.
При туалеті видавлюють вміст шлунково-кишкового тракту з клоаки, очищають ротову порожнину від згустків крові і тампонують горло папером. Тушки сухопутної птиці обпалюють в опалочной печі протягом 5-6 с. Після Опалка тушки подаються конвеєром в душову камеру для охоло-
дення. При цьому з тушок змиваються залишки оперення.
П о л у п о т р о ш е н і е.
Видаляють тільки кишечник і клоаку, не розриваючи кишечника. Ножем роблять кільцевої розріз навколо клоаки і поздовжній розріз черевної порожнини у напрямку до кілю грудної кістки. Обережно виймають кишечник разом з клоакою.
П о л к о в и п о т р о ш е н н я.
При повному потрошіння з тушок витягують внутрішні органи. Проводять такі операції:
· Відділення та обробку серця і печінки
· Видалення жиру з кишечника
· Відділення залозистого шлунка і кишечника
· Знімання жиру з шлунка
· Обробка шлунка: розрізання, звільнення від вмісту, промивання та видалення кутикули
· Відділення голови
· Видалення зобу, трахеї та стравоходу
· Відділення шкіри від шиї
· Відділення легенів, нирок і статевих органів
· Охолодження харчових субпродуктів
· Інспекція тушок
· Обмивання тушок
· Охолодження тушок
Ф о р м о в к а.
Ніжки згинають у заплюсневих суглобах і притискають до грудей, крила складають і притискають до боків. Тушки формують трьома способами: «у кишеньку», шпагатом в одну нитку і шпагатом в дві нитки.
При формуванні «в кишеньку» на черевці тушки надрізають шкіру і в ці розрізи вправляють ніжки, крильця підкручують за спинку. При формуванні шпагатом в одну нитку або дві тушку кладуть на спинку, голку з ниткою пропускають через м'які частини ніжок і через тушку над філейної частиною грудки, потім повертають тушку на бік, пропускають голку через крило, через шкіру шийки і друге крило, кінці ниток стягують і зав'язі-
вають (18).
Про х л а ж д е н н я.
Методи застосування кріогенних рідин можуть бути різними: з використанням занурення (Імерсійний), зрошення, продування газу і комбінованого охолодження.
Заглибний метод відрізняється найбільш високою швидкістю охолодження-
ня. Застосування цього методу обмежується в основному з-за великих втрат, пов'язаних з підвищеною витратою кріогента, а також труднощів у регулюванні температури продуктів.
У сучасних умовах охолодження тушок птиці здійснюється у камерах при 0 ... -1 С і j = 95%, а в камерах тунельного типу при температурі -0,5 ... -4 С. Тривалість охолодження в камерах тунельного типу сос-
тавляет 6-8 ч., а при поштучному охолодженні тушок на полицях етажерочних візків - 2-3 ч.
При охолодженні птиці відбувається усихання м'яса (табл. 14).
Таблиця 14
Норми усушки при інтенсифікованому охолодженні (у% до маси остиглого м'яса).

Режим холодильної обробки	Індички
При охолодженні остиглого м'яса птиці до +4 С	0,5

Охолодження можна виробляти парами рідкого азоту або в холодному розсолі з додаванням до нього рідкого азоту.
Технологія двостадійного охолодження птахи спочатку зрошенням, а потім зануренням включає:
-Попередній обмив і охолодження тушок водопровідною водою в тече-
ня 10-15 хвилин, що зменшує мікробну забрудненість на 70% в порів-
рівняно з вихідною;
-Занурення тушок в розсіл з рідким азотом.
Метод зрошення передбачає використання парів азоту для попереднього охолодження продукту, що дозволяє усунути небезпеку різкій усадки, а отже, розтріскування поверхні продукту. Поверхня продукту поступово скорочується і таким чином подготавлі-
ється до подальшого зіткненню з краплями рідкого азоту.
У п а к о в к а, м а р к і р о в к а, т р а н с п о р т і р о в к а.
Тушки всіх видів птиці випускають індивідуально упакованими в пакети з полімерної плівки, дозволеної Міністерством охорони здоров'я РФ для контакту з харчовими продуктами, або без упаковки.
Напівпатрані тушки упаковують в пакет з полімерної плівки разом із заздалегідь відокремленими ногами.
Маркування тушок птиці, крім індивідуально упакованих у пакети з полімерної плівки, проводять електроклеймом або наклеюванням етики-
струм. Електроклеймо, для першої категорії цифру 1, для другої категорії цифру 2, наносять на зовнішню поверхню гомілки: у тушок індиків на обидві ноги. Зображення клейма має бути чітким.
Паперову етикетку рожевого кольору для першої категорії і зеленого для другої категорії наклеюють на ногу напівпатрані тушки нижче заплюс-
невого суглоба, а потрошеной - вище заплюсневого суглоба.
На етикетці має бути зазначено слово «Ветосмотр» і номер підприємства.
На пакеті з тушкою, запечатаному липкою стрічкою або металевою скріпкою, або ярлику, вкладеному в пакет, повинні бути зазначені:
· Найменування підприємства-виробника, його підпорядкованість і товарний знак;
· Вид птиці, категорія і спосіб обробки тушок птиці;
· Харчова та енергетична цінність;
· Слово «Ветосмотр»;
· Ціна 1 кг;
· Позначення цього стандарту.
Транспортну тару маркують за ГОСТ 14192-71. Маркування наносять не-
пахне фарбою або наклеюють паперовий ярлик (11).
Х р а н е н н я.
Охолоджене м'ясо птиці зберігають у холодильних камерах при темпера-
турі 0 ... -2 С і відносній вологості 80-85%. Термін зберігання неупакова-
них тушок становить 5 діб, упакованих у поліетиленові пакети - 5-6 діб (17).
Фізико-хімічні і хімічні зміни м'яса птиці
при охолодженні
 
 
Охолодження харчових продуктів має одну спільну мету - зниження їх температури до заданої кінцевої, внаслідок чого затримай-
вають біохімічні процеси і розвиток мікроорганізмів. Кінцева температура і швидкість охолодження грають важливу роль в успішному досягненні зазначеної мети.
При великій різноманітності способів охолодження всі вони можуть бути поділені на три групи з фізичного принципом відведення тепла: тепло-
провідний, конвекцією та радіацією; внаслідок фазового перетворення; охолодження в результаті конвекції і фазового перетворення води.
М'ясо птиці ніжніше яловичини, містить більше білка, менше Глік-
гена - відразу після забою реакція м'яса слаболужна. Подальший розпад глікогену, накопичення молочної і фосфорної кислот під час дозрівання сприяє зміні реакції середовища до кислої. Надалі, при рас-
пада білка, реакція наближається до нейтральної. Для свіжого м'яса птиці характерна слаболужна реакція. При охолодженні швидкість розпаду різко сповільнюється (19).
З про р б ц і н н а я з п про з про б н о с т ь. Однією з характерних особ-
ностей м'язової тканини є її здатність реагувати на самі не-
значні впливи. При дії на живу тканину різних хі-
чних подразників спостерігається неспецифічний комплекс змін,
який виражає єдину реакцію протоплазми, що виявляється в резуль-
таті впливу на клітини дратівної агента. До неспецифічним з-
суванням відносяться ступеня дисперсності колоїдів протоплазми і ядра, збільшення в'язкості і зрушення протоплазми в кислу сторону, звільнення і вихід з пошкоджених клітин різних речовин, одночасне прони-
кновеніе в клітку Na і Cl.
Були отримані дані при вивченні сорбційної здатності ми-
шечной тканини птиці. Зменшення сорбційної здатності тканини при тем-
пературі зберігання -2 З спостерігалося на 10-12-а доба. За часом і характе-
ру зміни властивостей м'язової тканини спостерігається в цей період нижче-
ня сорбційної здатності збігається з настанням задубіння, кото-
рої характеризується напруженим станом м'язової тканини.
У процесах охолодження м'яса до криоскопической температури і збері-
гання при ній сповільнюються біохімічні процеси. Зменшення сорбційної здатності, що відзначається на 10-12-а доба, і відповідне станом задубіння змінюються на 12-14-м добі її збільшенням, яке триває протягом усього подальшого зберігання.
К о л і ч е с т в о м і т про х о н д р і й. Великою чутливістю до різного роду ушкоджувальних чинників характеризуються органели кліть-
ки. Найбільш чутливі до альтерірующім впливів мітохондрії, основною функцією яких є перетворення енергії окислення в енергію резервних макроергічних речовин.
Кількість мітохондрій у клітинах визначається ступенем споживан-
ня ними енергії. В м'язових волокнах мітохондрії розподілені нерав-
номерно: значна кількість їх сконцентровано поблизу А-дисків, так як саме в цій зоні споживається велика кількість енергії.
Близько 25% білків, що містяться в мітохондріях, складають фер-
менти дихальної ланцюга та окисного фосфорилювання. Ці фермі-
ти знаходяться у внутрішніх мембранах і тому чутливі до пошкод-
дає чинникам. Ступінь пошкодження мітохондрій в м'язовій тканині в результаті того чи іншого способу обробки зазвичай оцінюють за зраду-
нію активності ферменту сукцинатдегідрогенази, міцно пов'язаного з внутрішніми мембранами мітохондрій. Сукцинатдегідрогенази відносяться до феро-флавопротеїдів і входять до складу сукцінатоксідазной системи, є по-
ющейся основний ферментативною системою циклу Кребса.
Зниження температури зберігання сприяє збереженню активністю
ти сукцинатдегідрогенази біологічних об'єктів.
Найбільша активність сукцинатдегідрогенази характерна для парного м'яса, що цілком природно, враховуючи її участь у дихальному процесі. При зберіганні охолодженого м'яса внаслідок розвитку автолиза відбувається зниження активності ферменту, причому спостерігається майже лінійна залежність її зміни в часі.
При ферментації м'яса перед ходильні обробкою активність сукці-
натдегідрогенази в охолодженому м'ясі дещо знижується. Причина цього криється у розвитку посмертних процесів під час ферментації.
А к т і в н а я к і з л о т н о с т ь. Після припинення життя птиці спостерігається зсув активної реакції внутрішньотканинного рідини в кислу сторону. При зниженні рН активуються багато ферментативні системи, в м'язовій тканині розвивається посмертне задубіння, протеоліз, процеси, що змінюють смак, консистенцію і запах продукту. Температура при якій знаходиться м'ясо, надає цілком певний вплив на зміну рН.
При зниженні температури значно зменшується швидкість зниження рН (8, 21)
Основною причиною зниження рН в післязабійна період є анаеробний гліколіз. У м'язової тканини, як відомо, міститься глікоген, що представляє собою запасний полісахарид, енергія розщеплений-
ня якого використовується при скорочувальної активності м'язів.
У процесі автолізу кислому середовищі з лізосом м'язів у саркоплазму переходять різні гідролази, в тому числі амілази і олігоглюкозідази. Під їх впливом частина глікогену починає розщеплюватися амилолитических
шляхом. при накопиченні в м'язовій тканині редукуючих вуглеводів знижується швидкість підкислення і кінцева величина рН виявляється ніс-
колько вище.
Амілоліз глікогену майже відсутній на початку зберігання і розвиваю-
ється пізніше, коли в м'язовій тканині вже накопичується певна кількість молочної кислоти і рН зміщується в кислу сторону.
Гліколітичні ферменти фізично не залежать один від одного, що пояснює їх стійкість до дії пошкоджуючих факторів. Тому в екстремальних умовах процес гліколізу, як правило, зберігається. Так, активність ферментів гліколізу добре зберігається при низьких температу-
рах (15). У той же час спрямованість гліколізу і енергетичний вихід можуть значно змінитися внаслідок різної реакції окремих ферментів на шкідливу дію.
Гідроліз ліпідів, що приводить до накопичення вільних жирних кислот, також може сприяти зменшенню рН внутрішньотканинного жид-
кістки. Ліполітичні ферменти не тільки не знижують активності при зниженні температури, а й підвищують її.
А т ф і а т ф - о з н а я а к т і в н о с т ь. реакції, які беруть участь у скорочувальної діяльності м'язової тканини, відбуваються за рахунок енергії, акумульованої в аденозинтрифосфорної кислоти та звільняється при її гидролитическом розщепленні.
АТФ відноситься до ряду фосфорнокислих ефірів, які мають потенційну хімічної енергією, укладеної в фосфатних зв'язках. При дефосфорілірованіе АТФ відбувається відщеплення від її молекули кінцевий фосфатної угруповання та освіта АДФ. При протіканні цієї реакції виділяється енергія.
Після припинення життя птиці одночасно з гликолизом починається інтенсивний гідроліз креатинфосфату, що є одним з джерел АТФ. Тому в перші хвилини змісті АТФ у м'язовій тканині ще досить велика і білки актомиозинового комплексу знаходяться в дисоційованому стані.
У міру розщеплення креатинфосфату відбувається все прискорюване дефосфорілірованіе АТФ. Після того, як гідролізується велика частина креатинфосфату, починається інтенсивний розпад АТФ, який превалює над ресинтезу.
Встановлено (19), що є певний зв'язок між рН, утримуючи-
ням АТФ і часом проходження посмертного задубіння в м'язовій тканині. Чим вище кінцеве значення рН, тим менше зміст АТФ і, отже, тим пізніше розвивається посмертне задубіння.
Більш повільне розщеплення креатинфосфату при знижених тим-
температурах також сприяє уповільненню розпаду АТФ. Реакції дефосфо-
рілірованія креатинфосфату і АТФ суворо синхронізовані. Так, в ін-
інтервалі температур 17-37 С вони мають однакову величину температурно-
го коефіцієнта, що дорівнює 1,55. Можна вважати, що ця синхронність зберігається при більш низьких температурах. При знижених температурах більш тривалі процеси аеробного окислення ліпідів та їх складаю-
щих, зокрема жирних кислот, що також сповільнює розщеплення нуклео-
тідов.
У сукупності ці явища призводять до того, що в умовах темпі-
ратури, близьких до криоскопическим, зменшується швидкість розщеплення АТФ.
Реакція дефосфорилювання АТФ відбувається за участю АТФ-ази міозину і завжди супроводжується підвищенням активності АТФ-ази в ох-
ня м'язової тканини. Ці процеси суворо синхронізовані зі зменшенням рН до кінцевої величини при розвитку посмертного окочене-
ня.
Ступінь розслаблення м'язової тканини після дозволу посмертного задубіння визначається кінцевим вмістом АТФ. У скорочувальної діяльності м'язів одна з функцій АТФ полягає в пластифікуючо-
щем дії на м'язові волокна.
К о л і ч е с т в о м а до р о-і м і до р про е л е м е н т о в. У біохімічес-
ких зміни м'язової тканини істотну роль відіграють мінеральні речовини. В даний час стало очевидним, що без участі того чи іно-
го елемента не здійснюються жоден скільки-небудь важливий процес, жодна фізіологічна функція. Іони металів є невід'ємним компонентом всіх біологічних систем.
Основною умовою скорочення м'яза є взаємозаміна натрію і калію, кальцію і магнію в деяких з'єднаннях, що входять до складу тканин. Мінеральний баланс м'язів не є постійним і може харак-
терізовать зміни в м'язовій тканині.
В основі процесів, що відбуваються в м'язовому волокні, лежить загальне для всіх клітин явище - наявність різниці потенціалів між внутрішнім вмістом клітки і навколишнього її зовнішнім середовищем. Ця різниця потен-
ціалу обумовлена ​​високою концентрацією іонів калію всередині клітини та іонів натрію зовні.
У періоди розвитку автолітіческіх процесів спостерігаються направ-
лені зміни вмісту натрію і калію в м'язовій тканині. Перехід м'язової тканини зі стану div rigor в заклякле супроводжується зменшенням вмісту калію в м'язах приблизно в 2 рази. У стані посмертного задубіння спостерігається подальший вихід іонів калію з м'яза, що говорить про послаблення їх зв'язку з білками. Дозвіл посмер-
тного задубіння супроводжується переходом іонів калію в зв'язаний стан. У той же час зміна змісту іонів натрію в м'язовій тканині при посмертному задубіння носить протилежний характер.
При зберіганні охолодженої птиці відбувається цілком певні зміни іонів калію в м'язовій тканині, що відповідають окремим ста-
діям автолиза. У стані посмертного задубіння під час добування водою протягом 1 год з м'яза виділяється близько 40% іонів калію, що підтверджує послаблення їх зв'язку з білками. У стані розслаблення спостерігається перехід іонів калію в зв'язаний стан.
Переміщення іонів одновалентних металів у охолодженої мишеч-
ної тканини взаємопов'язане з конформаційними змінами міофібрил-
лярних білків.
З о с т а в і с в о й с т в о б і л к о в. У біохімії м'язової тканини центральне місце належить білкової системі. Конформаційні прев-
рощення міофібріллярного білків, чітко орієнтовані в просторі і синхронізовані у часі, обумовлюють посмертні зміни м'язової тканини. Частковий протеоліз білків при природній ферменту-
ції м'яса є основним чинником, що визначає біологічну цінність і смакові достоїнства продукту. Від характеру і ступеня зраді-
ня як міофібріллярного, так і саркоплазматический білків багато в чому залежить оборотність процесів, що відбуваються в м'язовій тканині під впливом холоду.
Структурні зміни білків на стадіях посмертного задубіння і його дозволу полягають в основному в конформації актомиозинового комплексу. При тривалому зберіганні птиці підвищуються електростатічес-
кий заряд білкових молекул і їх рухливість, що свідчать про появ-
лении низькомолекулярних фракцій.
У процесі зберігання м'яса спостерігається зміни складу міофібрил-
лярних білків: зменшується кількість міозину в екстракті при m = 0,6 і одночасно збільшується загальний вміст міозінових фракцій у екс-
тракті при m = 1,2. Причиною цього, по всій імовірності, є агрегує-
вання молекул міозину при зниженні рН. При зберіганні протягом тривалого-
ного часу зростає вміст фракції актину в екстракті при m = 1,2, що відбувається по-видимому, в результаті катептіческого протеолізу біл-
ков. Крім того, при зберіганні м'яса підвищується екстрагується при малій
іонній силі мінорних білків, зокрема М-протеїну.
Про зміни властивостей білків у автолізується м'язової тканини часто судять за показником розчинності, під яким мають на увазі сте-
пень їх екстрагування буферними розчинами певної іонної сили. За розчинності саркоплазматический білків можна мати уявлення про процеси їх агрегації з міофібріллярного білками, протеолизе і Дена-
тураціі; по розчинності міофібріллярного білків - про проходження м'язову тканину окремих стадій Автоліз, цілісності міофібрілляр-
ної структури, а також про протеолизе і денатурації.
Безпосередньо після припинення життя міозин і актин простору-
ного розділені й існують у вигляді двох самостійних білків, поетів-
того розчинність актомиозинового фракції парного м'яса відразу після забою велика.
При розвитку посмертного задубіння під впливом енергії гідролого-
тичного розщеплення АТФ відбуваються конформаційні зміни міозину і актину, в результаті чого утворюється актоміозину, який має значи-
тельно велику молекулярну масу, ніж складові його структур-
ні субодиниці. У результаті утворення актоміозіна зменшується його розчинність, мінімальне значення якої за часом збігається з най-
більшою величиною развиваемого напруги при посмертному задубіння. При вирішенні останнього розчинність актоміозіна зростає, що пояснюється роз'єднанням комплексу з утворенням просторово не пов'язаних міозину і актину. Таким чином, фазовий характер зміни розчинності актоміозіна визначається періодичністю конформаційно-
них перетворень білків, а ступінь екстрагуються актоміозіоновой фракції дозволяє з достатньою точністю судити про час і ступеня проходження посмертних процесів в м'язовій тканині.
Відмічуване при зберіганні зменшення розчинності міофібрілляр-
них білків, безсумнівно, обумовлено їх з'єднанням з утворенням акто-
миозинового комплексу і підтверджує настання стадії посмертного задубіння м'язової тканини. Зниження в цей період рН до кінцевого значення, розщеплення глікогену та АТФ, а також зростання вільних іонів кальцію в межфібріллярном просторі свідчать про наявність в м'язовій тканині умов, необхідних для розвитку посмертного Окоча-
нання. Цей період характеризується зростанням пружності і зниженням влагоудерживающей здатності м'яса, зниження рН обумовлює, крім того, ізоелектричної осадження міозину.
Через деякий час розчинність актоміозіна збільшується, що вказує на дисоціацію білків, наступаючу при вирішенні посмер-
тного задубіння і переході м'язової тканини в розслаблений стан. рН знову зростає, а вміст вільних іонів кальцію в міофібрил-
лах зменшується.
Розчинність саркоплазматический білків у початковий період зберігання знижується. В охолодженому м'ясі це зниження відбувається в тече-
ня 1-2 діб зберігання і становить 20%.
Зміни небілкових компонентів м'язової тканини корелює зі змінами саркоплазматический і міофібріллярного білків при збе-
нії. На пізніх стадіях автолізу їх розчинність зростає і перевищує розчинність в парному м'ясі.
К а т е п т и ч е з до і і п р о т е о л і з б е л к о в. Протеолітична розклад білків відбувається головним чином під впливом ферментів, які виділяються з лізосом при підвищенні кислотності всередині тканинної рідини. При зниженні рН в результаті розвитку анаеробного гліколізу в охолодженої м'язової тканини створюються умови для підвищення проніца-
емості лізосомальних мембран і виходу гідролітичних ферментів у межфібріллярное простір.
Одним з найбільш вивчених ферментів лізосом є кисла фосфатаза. Кисла фосфатаза легко звільняється з лізосом і при автолиза м'язової тканини .. У індичці при 2 З її активність збільшується вже через кілька годин, досягаючи максимальної величини через 24 години, після чого відбувається поступова інактивація ферменту. Найбільша активність кислої фосфатази відзначена в парному м'ясі; в міру зберігання охолодженого м'яса активність зменшується.
Ф о р м е н т а т і в н а я а т а к у м про с т ь б е л к о в. Біологічна цінність білків залежить від багатьох факторів, найбільш важливим з яких є баланс незамінних амінокислот та перетравлюваність, або атакується білків протеолітичними ферментами.
Глобулярні білки в нативному стані погано гідролізуються ферментами шлунково-кишкового тракту через недоступність багатьох пептидних зв'язків, необхідних для реакції з активним центром ферменту (23). Отже, структура білків має велике значення для їх гідролізуемості протеїназ. У деяких випадках зміни білка при денатурації призводить до зменшення ферментативної атакується.
Вважають, що трипсин гідролізує пептидні, амідні і ефірні зв'язку, в утворенні яких беруть участь карбоксильні групи аргініну і лізину. Хімотрипсин характеризується більш широкої субстратної специфі-
чностью. Він гідролізує пептидні зв'язки, в утворенні яких беруть участь карбоксильні групи метіоніну, фенілаланіну, тирозину і триптофану.
Вивчено атакується трипсином саркоплазматический і міофібрил-
лярних білків грудного м'яза індички, що зберігалася при 2 і -2 С. воздей -
механічного впливу трипсину в меншій мірі піддаються саркоплазматический білки, більшою - міофібріллярного. При зберіганні птиці ферментативна атакується білків зростає. Після досягнення найбільшого значення в охолодженої м'язової тканини на 5-а доба зберігання ферментативна атаку-
емость білків знижується.
Можливими причинами підвищення стійкості білків до від дії травних ферментів в період посмертного задубіння можуть бути виникнення специфічних зв'язків, не руйнуються цими фермен-
тами, і зменшення доступності пептидних зв'язків внаслідок агрегірова-
ня білкових молекул. Наростання ферментативної атакується білків при вирішенні задубіння і дозріванні м'яса можна пояснити їхньою зміною в результаті збільшення рН і ослаблення зв'язку між актином і міозином.
Зниження ферментативної атакується білків при тривалому збе-
нии м'язової тканини є очевидно, наслідком впливу кількох чинників. Так, зменшення перетравності саркоплазматический білків мо-
жет відбуватися через інгібуючої дії на цей процес продуктів протеолізу білків.
Перетравність білків тісно пов'язана з їх засвоюваністю. Ступінь засвоїв-
яемості білків in vitro встановлюється шляхом проведення їх гідролітічес-
кого розщеплення до і після протеолізу ферментами шлунково-кишкового тракту. Засвоюваність амінокислот, так само як і перетравність білків, знижується в момент посмертного задубіння. Вона залежить від температури зберігання; низькі температури сповільнюють зниження засвоюваності ами-
нокіслот. Так, найменший ступінь засвоюваності амінокислот при зберіганні охолодженого м'яса при -2 С відзначається на 5-добу зберігання і становить 70,1% (у парному м'ясі - 88,7%).
Однією з причин зниження засвоюваності амінокислот при посмертному задубіння є зменшення розчинності білків.
К о м п о н е н т и, про б у с л а в л і в а ю щ и ї в к у с і а р о м а т.
До речовин, які беруть участь в утворенні смаку й запаху м'яса, відно-
сятся низькомолекулярні пептиди, вуглеводи, нуклеотиди (инозиновой і гуа-
Нілова кислоти), азотисті екстрактивні речовини (креатин, гіпоксан-
тин), жирні кислоти та інші, в тому числі вільні амінокислоти (10,12)
При зберіганні охолодженого м'яса птиці починаючи з 10-12 на добу в результаті розвитку процесів протеолізу і амілоліза в м'язовій тканині спостерігається збільшення вмісту вільних амінокислот, причому накап-
новлюються саме ті амінокислоти, які беруть участь в утворенні смаку і запаху.
Ароматичні речовини, і зокрема карбонільні з'єднання, накопичуються в ході автолиза м'яса при субкріоскопіческіх температурах зберігання.
З летючих речовин були виділені наступні карбонільні з'єд-
нання: ацетон, ізомасляний, кротоновий, валеріанові альдегіди, ДІАЦ-
значив, метилетилкетон.
У процесі зберігання охолодженого м'яса зміст ізомасляного, кротонового і валеріанового альдегідів, метилетилкетону, диацетила, ізо-
бутанолу збільшується, а вміст метілдісульфіда і метил бутанолу, що представляють собою висококиплячі з'єднання, зменшується.
Найбільше сумарний вміст виділених з охолодженого м'яса летючих сполук спостерігається на 6-7-му добу.
При подальшому зберіганні, з одного боку, триває накопичення таких сполук, як діацетил, метилетилкетон, що мають низький поріг чутливості, а з іншого - зменшується вміст висококиплячих сполук.
Спостережуване деяке зменшення вмісту ізомасляного і кро-
тонового альдегідів на 1-2-а доба зберігання у охолодженого, пояснюється зменшенням у м'язовій тканині вмісту вільних амінокислот, є по-
ющіхся продуцентами цих сполук.
У процесі автолиза м'язової тканини при субкріоскопіческіх темпі-
ратура відбувається інтенсивне накопичення як смакових, так і аромат-
чних речовин.
К о м п о н е н т и, про б у с л а в л і в а ю щ і е ц в е т. Однією з важ-
них якісних характеристик м'яса тварин є колір, що залежить від наявності в м'язовій тканині міоглобіну і його похідних. Для міогло-
біна характерна здатність оборотно зв'язувати кисень з утворенням оксимиоглобин. У процесі оксигенації гем не окислюється і залізо оста-
ється двовалентних. Легко приєднуючи і віддаючи кисень, міоглобін постачає їм різні органи і тканини. При скороченні м'язів, коли слідом-
ствие сильного стиснення м'язових волокон вони гірше омиваються кров'ю, міоглобін грає роль кисневого депо.
У міру розвитку посмертних процесів, зниження рН, втрати актив-
ності цітохромових ферментів, зменшення ступеня набухання і про-
нення внаслідок цього вглиб м'язової тканини розвивається процес оксигенації. Колір м'яса набуває більш чистий забарвлення. Водночас в умовах надлишку кисню оксимиоглобин окислюється і в м'язовій тканині накопичується метміоглобін, що є причиною подальшого Потьом-
нання м'яса. У порівнянні з температурою 2 С при зниженні температури до -2 С спостерігається більша стабільність кольору. При знижених температу-
рах збільшується розчинність газів в міжклітинному соку, зростає глибина проникнення кисню, що сприяє розвитку процесу ок-
сігенаціі, разом з тим сповільнюється швидкість окислення міоглобіну і сох-
раняется активність цітохромових ферментів. У цих умовах у м'язовій тканині переважає оксимиоглобин і м'ясо протягом тривалого часу зберігає яскраво-червоне забарвлення і чистоту кольору.
У л а г о у д е р ж и в а ю щ а я з п про з про б н о с т ь м и ш е ч н о ї
т до а н і. Вода є одним з найважливіших складових частин харчових про-
дуктів. Ступінь взаємодії води з хімічними компонентами і впливової
ня на консистенцію продукту визначається як її кількістю, так і тер-
модінаміческім станом. Від характеру і ступеня її взаємодії з іншими компонентами залежить стійкість продуктів при холодильному хра-
нении. Чим більше води і міцніша її зв'язок з м'язовою тканиною птахів, тим вище смакові якості м'яса.
При посмертному автолиза зміна влагоудерживающей здатності м'яса носить фазовий характер: у періоди прижиттєвого та постмортального розслаблення м'язова тканина має досить високу влагоудержіва-
ющей здатністю, в той час як що відбуваються при посмертному окочене-
нии зміни властивостей білків і структури тканини неминуче супроводжують-
ся зниженням їх ліофільних властивостей.
Підвищений відділення вологи відбувається на 5-7-а доба зберігання при -2 С в залежності від виду індивідуальних особливостей біологічного об'єкта. До цього часу в м'язовій тканині практично завершується розкладання АТФ, зростає вміст вільного кальцію в міофібрил-
лах, а рН досягає найменшої величини, тобто створюються умови, необ-
необхiднi для конформаційного зміни скорочувальних білків. При з'єднанні актину і міозину їх ліофільні групи виявляються малодос-
тупнимі для молекул води, які при цьому переходять у вільний відбутися у-
яніе і легко відокремлюються від актомиозинового комплексу при механічному впливі на м'язову тканину. Крім того, утворення великих макро-
молекул актоміозіна, володіє зниженою гідратацією, свідок-
няє про перехід всієї колоїдної системи з золі-в гелевидні перебуваючи-
ня з подальшим синерезисом, який полягає в стисненні з самопро-
довільно відділенням вологи.
К о л і ч е с т в о л і п і д про в. У процесі зберігання птиці при 0 С спостерігається фазовий зміна загального вмісту кислот (збільшення на 3, 5 і 8-е, зменшення - на 4, 6 і 7-а доба). При тривалому зберіганні пти-
ци спостерігається значне накопичення вільних жирних кислот. У охолодженої птиці при температурі зберігання -2 С до 34 діб майже не відбувається гідролітичного розпаду гліцеридів. Вміст вільних жирних кислот збільшується за цей період від 112,00 до 201,22 мг на 100 г жиру в основному з-за накопичення пальмітинової, стеаринової, олеїнової і лінолевої кислот. У період від 20 до 34 діб зберігання спостерігається Стабія-
зація зміни жирних кислот, після чого відзначається більш інтенсивне їх накопичення. Таким чином, при температурі зберігання -2 З скорочується швидкість проходження гідролітичного процесу.
Накопичення вільних жирних кислот у ліпідах корелює зі зменшенням
ням розчинності білків м'язової тканини. Це служить непрямим до-
казательств того, що в білках значною мірою знижується розчи-
рімость внаслідок їх взаємодії з вільними жирними кислотами.
Про це свідчить і збільшення ступеня денатурації білків мишеч-
ної тканини при холодильному зберіганні в міру зростання вмісту сво-
печення вільних і чесних жирних кислот.
Вільні жирні кислоти, що викликають денатураціонние зраді-
ня білків, призводять до небажаних змін консистенції м'язової тканини і прискорюють окислювальні процеси в тканинному жирі.
Зміст перекисних сполук в жирах птахи зазвичай невелика. Невелику величину перекисних чисел харчових жирів можна пояснити тим, що перекисні речовини частково перетворюються на інші сполуки, що не містять перекисного кисню.
При окисних процесах в жирах птахи, як правило, відзначається поява перекисних речовин, наявність яких виявляється задовго до появи неприємних смаку і запаху.
У жирі птиці, збереженої при 0 С, перекисне число поступово збільшується (3). У процесі зберігання птиці при -2 С відбувається більш повільне накопичення перекисних речовин. Внаслідок руйнування перекисних сполук в жирі збільшується вміст альдегідів та кетонів. Причому цей процес відбувається набагато інтенсивніше при 0 С (4).

Мікробіологічні зміни
 
 
 
В охолодженому м'ясі протікають процеси дозрівання. Знижуючи температуру, уповільнюють ферментативну активність, ріст і розмноження мікроорганізмів. При цьому велику роль відіграє чинник Q10, рівний 2-4, тобто з пониженням температури на 10 До швидкість протікання ферментатів-
ційних процесів зменшується на Ѕ або до ј.
Вплив низьких температур при охолодженні м'яса на мікроорганізми деяких груп не однаково. На термофільних і мезофільних мікроор-
ганізма, температурний оптимум яких відповідно 50-60 С і 20 -
25 З, несприятливий вплив низьких температур відбивається сильніше, тоді як Психрофільні бактерії (температурний оптимум 10-20 С) більш прис-
пособлени. Частина мезофільних мікроорганізмів гине, велика частина уповільнює процеси свого розвитку, частково навіть зупиняє їх і залишається в м'ясі в стані анабіозу. До цієї групи мікроорганізмів відносяться багато видів бактерій з родини Enterobacteriaceae, а також з родів бацил і клостридій.
Обмеження мікробної активності можна продемонструвати на прикладі активного впровадження в м'ясо рухливих мікроорганізмів. У табл.13 показано зміна проникаючої здатності мікроорганізмів типу Proteus vulgaris.
Таблиця 13
Ступінь проникнення мікроорганізмів у м'ясо

Тривалість, год	Глибина, см	Кількість мікроорганізмів на 1 г
		при 24 С і відносній вологості повітря 70%	при 4 С і відносній вологості повітря 92%	при - 10 С
12	1 3 5 10 15	5,2 * 10 ^ 3 4,3 * 10 ^ 3 1,8 * 10 ^ 3 1,1 * 10 ^ 3 -	415 220 - - -	180 - - - -
24	1 3 5 10 15	6,3 * 10 ^ 3 5,0 * 10 ^ 3 2,1 * 1 - ^ 3 1,8 * 10 ^ 3 880	415 220 - - -	180 - - - -

Знижуючи температуру до 4 С, активне проникнення цих мікроорга-
нізмів, швидкість якого в неохолодженому м'ясі 0,8 см / год, повністю припиняють. Велике значення має і швидкість охолодження, важливо, щоб низькі температури швидко досягали товщі м'яса. Проведені дослідження показали, що й інші мікроорганізми при кімнатній темпе-
ратурі протягом 24-48 год здатні проникати в м'ясо на глибину 4-5 см. Найбільшу активність проявляють сальмонели, які можуть проникати на глибину до 14 см, так що при поділі частин розрубаною м'яса воно порівняно швидко може бути обсемінено мікробами. Таким чином, охолодженням досягається лише незначне скорочення кількості мікроорганізмів.
Психрофільні мікроорганізми при охолодженні м'яса продовжують розвиватися, хоча обмежено. Поступово збільшується кількість мікроорганізмів цієї групи, тим більше що при придушенні мезофильной мікрофлори для них створюються поліпшені умови життєдіяльності. З огляду на те, що інтервал температур розташований трохи вище 0 С і забезпечує умови розвитку бактерій, останні завдяки своїй здатності швидко розмножуватися пригнічують ріст дріжджів і цвілевих грибів, і тільки в місцях з менш придатними для цих мікроорганізмів умовами (наприклад, місця, схильні до більш інтенсивного висихає-
нію) розвиваються дріжджі і плісняві гриби. Тому на охолодженої туші або окремих її частинах можна знайти мікроорганізми різних ві-
дов.
Серед Психрофільні бактерій велику роль відіграють мікроби сімей-
ства Pseudomonadaceae, особливо мікроорганізми роду Pseudomonas. У порівнянні з іншими родами бактерій вони відрізняються високою інтенсив-
ністю розмноження. Часто зустрічаються в м'ясі бактерії Ps. fluorescens і Ps.aeruginoza мають здатність виробляти так звані бакте-
ріоціни, які обмежують зростання інших бактерій або навіть вбивають їх. Найбільш чутливі до них Staphylococcus, aureus, Proteus vulgaris та Achromobacter viscosus, а також Bacillus subtilis, Lactobacillus casei і Lb. aci-
dophilus. З цієї причини обидва види цих бактерій швидко займають домини-
ючий положення серед всіх Психрофільні бактерій.
Дослідження показали, що бактерії роду Pseudomonas та споріднені з ними бактерії роду Achromobacter за 14 днів зберігання охолодженого м'яса сос-
тавілі 84% усього вмісту мікроорганізмів (на початку зберігання 4%). З усіх бактерій, виявлених в штормову охолодженому м'ясі, 90% належали до роду Pseudomonas. Утворюючи протеази, вони розщеплюють бе-
лок, хоча і уповільнено через низьких температур. Внаслідок цього стійкість при зберіганні і якість м'яса залежить від кількості цих бактерій. Інші бактерії Психрофільні групи відносяться до пологів Aeromonas, Streptococ-
cus, Staphylicoccus і Lactobacillus.
Звідси випливає, що м'ясо вбитого птаха, призначене для охоло-
дення, повинно мати низьку початкову обсемененность мікроорганізмами, тим самим досягається і низький вміст Психрофільні бактерій. Важ-
але, щоб у приміщеннях для зберігання охолодженого м'яса число цих псих-
рофільних бактерій був невеликим. Такі мікроорганізми називають мікрофлорою холодильних приміщень. При зіткненні зі столами, стінами, гаками, стелажами, терезами в ході обробки м'яса інтенсивно обсеменяется, причому при подальшій обробленні Психрофільні мікроор-
організми, потрапляючи на нові стерильні поверхні м'яса, знаходять кращі умови розвитку. Таким чином, м'ясо додатково обсеменяется мікробами цієї групи. Тому необхідні заходи, спрямовані на різке скорочення таких мікроорганізмів.
На відміну від парного м'яса в охолодженому м'ясі швидко розмножуються мікроорганізми, що не завжди припустимо. Момент початку розмноження мікроорганізмів у значній мірі залежить від початкової бактеріаль-
ної обсіменіння м'яса. Якщо м'ясо обсемінено невеликою кількістю мікроорганізмів, цей момент настає після закінчення 3-5 днів або пізніше.
При більш сильному обсеменении розмноження мікроорганізмів може початися вже в перші дні, а іноді і в перші години.
Вирішальною умовою підвищення стійкості при зберіганні охолодженої-
го м'яса є дотримання максимально обмеженого діапазону температур охолодження. З досліджень, проведених на м'ясі птиці, з-
Вестн, що відхилення від заданої температури на 1 К призводить до значи-
тельной активізації мікроорганізмів і тим самим зниження зберігання м'яса. Тому при зберіганні охолодженого м'яса температуру переважно витримувати близько 0 С. Стійкість свіжого м'яса при збе-
нении в залежності від температури наведена нижче.

Температура, ° С	Тривалість зберігання м'яса, дні
0 - (-1) 1 2 4 6	13 11 9 5 4

Розмноження Психрофільні бактерій в охолодженому м'ясі поступового-
але призводить до збільшення кількості мікроорганізмів, що значно перевищує їх первинного змісту і змінює в м'ясі органолепті-
етичні показники. Момент появи цих змін та їх масштаби зави-
сят від цілого ряду чинників, серед яких поряд з температурою важливу роль відіграє відносна вологість повітря. При цьому спочатку змінюється якість м'яса, а потім можуть з'явитися ознаки його розкладання. розмноженні-
ня мікроорганізмів на поверхні м'яса можна виявити на дотик: про-
разуется слиз. На цій стадії на 1 см ^ 2 поверхні виявляють (10-30) * 10 ^ 7мікробов. Кількість мікробів (20-30) * 10 ^ 6 на 1 см ^ 2 вважається небезпечним. За наявності на 1 см ^ 2 10 ^ 9 мікроорганізмів м'яса покривається товстим шаром слизу. М'ясо під нею по запаху і смаку вже зазнало вимірюв-
гання і в більшості випадків до використання непридатне. Продукти розкладання м'яса з притаманними ними запахом і смаком значно обме-
ють і переробку такого м'яса.
Збільшення кількості мікроорганізмів і їх видів, а також зраді-
ня органолептичних показників, що відбувається у м'ясі, визначають пре-
дели його зберігання.
Стійкість при зберіганні охолодженого м'яса можна збільшити додат-
Передачі методами. Важливу роль відіграє зберігання м'яса в газоподібному середовищі з домішками азоту. Азот надає ефективну дію на аеробні бактерії, особливо на бактерії роду Pseudomonas, сповільнюючи або при-
ращая їх зростання (9).
Аналіз та моделювання
 
 
          У промисловості найбільш поширені ті способи охолодження-
ня, які здійснюються передачею тепла продуктом конвекцією, радіацією і внаслідок теплообміну при фазовому перетворенні. Охолоджую-
щей середовищем є повітря, що рухається з різною швидкістю. Апаратурне оформлення цього способу охолодження дуже різноманітно. Успішно здійснюється охолодження у звичайних камерах, наділених пристроєм для розподілу охолодженого повітря за обсягом, в якому розміщується продукт у різноманітній тарі або без тари в підвішеному верти-
кальном положенні. Кращий технологічний ефект досягається в камерах охолодження тунельного типу з поздовжньою або поперечною циркуляцією охолоджувальної повітряного середовища. В останньому випадку вдається отримати більш рівномірний розподіл температури і швидкості руху повітря і тим самим по всьому об'єму рівномірно охолодити продукцію.
Відносно новим способом охолодження є охолодження м'яса в перенасиченому вологою повітрі. Повітря, що виходить з турбодетан-
дера, розширюється. При цьому температура і тиск повітря знижуються, він переходить у стан перенасиченості вологою і надходить у камеру для охолодження продуктів. Ступінь перенасичення, швидкість і температуру повітря можна змінювати. Регулювання дозволяє отримати температури від позитивних до негативних значень, а ступінь перенасичення дос-
Тігана 1,25. У результаті хорошою тепловіддачі тривалість охолодження-
ня м'ясних півтуш скорочується. Так, за 9 год охолодження температура в центр стегна від 28 С була знижена до 2 С при температурі повітря -0,6 - (-1) С і ступеня перенасичення 1,25.
Охолодження м'яса в повітрі можна здійснити при постійному режимі протягом всього процесу охолодження. У цьому випадку температуру повітря прагнуть підтримувати близько 0 С, а відносна вологість в залежності від системи охолодження саморегулюється і становить 87-97%. При спрейдечной системі охолодження спонукальна циркуляція повітря виникає внаслідок різниці в 8-10 С між температурами охолоджуваного розсолу і повітря камери, а також створюється ежекції при розбризкуванні розсолу. При цих умовах швидкість руху повітря сягає 0,15-0,25 м / с, а тривалість охолодження м'яса - 30-36 год і в товщині стегна досягається температура 2-4 С.
Для скорочення тривалості збільшують швидкість руху охолоджуючої середовища, а також знижують її температуру. Хороший ефект досягається при швидкості руху повітря у поверхні стегна в зале-
ності від його товщини 1-2 м / с. Тривалість охолодження знижується більш ніж в 2 рази. Якщо при охолодженні застосовують негативні темпі-
ратури, то тривалість процесу скорочується. Так, при темпі-
ратурі повітря -8 - (-12) С замість 0 С і зазначеної швидкості руху повітря тривалість охолодження до середньої кінцевої температури по обсягів по-
му стегна 3-4 С складає 6-8 ч. При такому інтенсивному охолодженні спостеріга-
дається значна різниця між температурами поверхні м'яса та центру товстої частини стегна. Охолоджене таким чином м'ясо необхідно витримувати в камерах зберігання при середній температурі 2 С до досяг-
ня однакової температури по всьому об'єму. Вирівнювання температури відбувається досить швидко.
Напівтуші після охолодження зберігаються в підвішеному стані на підвісних коліях у камерах схову, де суворо підтримуються задана температура і відносна вологість повітря.
При зберіганні охолодженого м'яса не повинно бути інтенсивної циркуляції повітря, оскільки посилюється випаровування вологи, що призводить до збільшення втрат маси. Охолоджене м'ясо зберігається при температурі близько 0 С і відносній вологості 85-90%. У залежності від дебеле-
сти м'ясо без зниження якості та будь-яких вад може зберігатися протягом 7-11 діб.
Дослідженнями було встановлено, що м'ясо в напівтушах можна охолодити до температури -2 С при відсутності кристалізації міститься в м'ясі води. При зберіганні охолодженого м'яса на холодильниках температу-
ру камер зберігання слід підтримувати -2 +0,5 С, а відносну вологість
ність повітря - до 95-97%, що сприяє скороченню усушки.
Для охолодження битої птиці застосовують повітря, що тане лід і ледя-
ву воду.
Повітряне охолодження є самим тривалим способом. Тривалість охолодження в камерах з природною циркуляцією віз-
духу при температурі 0-1 С може становити 24 год і більше, а в спеціальних інтенсифікованих камерах, в яких підтримується температура 0 -
- (-2) С і здійснюється штучна циркуляція повітря зі швидкістю до 4 м / с, знижується до 3-6 год залежно від маси і вгодованості. Повітряне охолодження застосовується лише для тушок, підданих сухий Ощипко та тепловій обробці при температурі 54,4 С, у противному випадку м'ясо зневоднюється і втрачає товарний вигляд.
Охолодження птиці в тане лід здійснюється у спеціальних ван-
нах або безпосередньо в тарі, куди птицю укладають упереміш з колотим льодом. Тривалість охолодження тушок птиці складає 2 -
- 4 ч. велика трудомісткість процесу, неповне використання місткості тари істотно обмежують застосування цього способу охолодження птиці. Найбільш ефективним є метод охолодження тушок птиці в крижаній воді або в водоледяной суміші температурою 0-2 С. Тривалість охолодження птиці знижується до 20-50 хв.
Після охолодження у ваннах з крижаною водою шкіра на тушках станови-
ться світлою і чистою, зникають плями від ударів і крововиливів. Шкіра і підшкірна тканина поглинають деяку кількість води, внаслідок чого форма тушок заокруглюється і вони набувають кращий товарний вигляд, при цьому маса тушок збільшується на 5-10%.
Тривалість повного технологічного циклу можна обчислити за формулою:
Т циклу = Т1 + Т2 + Т3 + Т4 + Т5 + Т6 + Т7 + Т очікування + Т транспортування
Де Т1, Т2, Т3, Т4, Т5, Т6, Т7 - приблизний час забою, теплової обробки, патрання, видалення пір'я, формування, охолодження, маркування та упаковки птиці (год.)
Тожіданія - наближене час очікування сировини перед технологічними операціями (годин)
Ттранспортіровкі - час транспортування сировини в цеху між технологічно-
ми операціями (годин)
Час оглушення становить від 15 до 30 секунд, процес знекровлення - 5 хвилин, теплова обробка - 35-45 секунд, повне патрання наблизить-
тельно 25 хвилин, формовка - 3 хвилини, процес охолодження - від 40 до 50 хвилин, пакування та маркування - 6 хвилин, загальний час очікування - 60 хвилин і час транспортування - 35 хвилин.
Т циклу = 0,006 + 0,08 + 0,011 + 0,42 + 0,05 + 0,8 + 0,1 + 1 + 0,58 = 3,1 години
Залежність між температурою і часом технологічної опера-
ції представлена ​​на графіку:
Тушка перед тепловою обробкою має температуру 28 С
Теплову обробку проводять при температурі 52 С
Зняття оперення при температурі 48 С
Потрошіння при 25 С
Формування при 25 С
Охолодження в середньому до 0 С
Висновок
 
 
Продукти в охолодженому стані зберігають високі смакові властивості та харчові достоїнства. Тому необхідно постачати населення і переробні підприємства головним чином охолодженими скоропор-
тящіміся продуктами. Базою для повного забезпечення населення охолоджений-
вими продуктами служать широка розвинена мережа заготівельних, виробниц-
дарських і розподільних холодильних підприємств, наявність автомо-
більной, залізничного, річкового і морського холодильного транспорту, а також широке забезпечення торговельної мережі холодильними установками.
Охолодження харчових продуктів має одну спільну мету - зниження їх температури до заданої кінцевої внаслідок чого затримай-
вають біохімічні процеси розвиток мікроорганізмів. Кінцева температура і швидкість охолодження грають важливу роль в успішному досягненні зазначеної мети (5).
Безпосередньо, охолодження з застосуванням рідкого азоту дозволяє інтенсифікувати зниження температури об'єкта, сприяти більш тривалому зберіганню продукту внаслідок безкисневого охолодження через витіснення повітря азотом, тому що азот на 4% легший за повітря, краще санітарному стану об'єкта та зменшення вмісту загальної обсеме-
нення мікроорганізмами, через придушення азотом зростання аеробної мікрофлори на поверхні м'яса.
Додавання рідкого азоту не тільки в процесі охолодження, але і безпосередньо в лід для гальмування розвитку мікрофлори, поліпшення якості птиці та подовження термінів зберігання на 30% в порівнянні з існуючими в промисловості стандартними методами (1).
 
 

Список використаної літератури
1. Бикова В.М., Бєлова З.І. Довідник по холодильній обробці ри-
б. - М.: Агропромиздат, 1986. - 308 с.
2. А.С. Гінзбург, М.А. громів, Г.М. Красовська Теплофізичні харак-
ристики харчових продуктів. - М.: харч. пром-ть, 1980. - 288 с.
3. Головкін Н.А., Галкін О.В. Гідроліз курячого жиру при різних режимах холодильної обробки тушок птиці / / М'ясна індустрія СРСР. - 1971. - № 6. - С. 20-23
4. Головкін Н.А. Консервування продуктів тваринного походження при субкріоскопіческіх температурах. - М.: Харчова промислово-
сть, 1987. - 375 с.
5. Головкін Н.А. Холодильна технологія харчових продуктів. - М. 1984. - 287 с.
6. Іванова Р.П., Сергєєва Є.Л., Шаробайко В.І. Зміни міофібрил-
лярних білків у процесі холодильної обробки та зберігання м'яса / / Холодильна техніка. - 1983. - № 1. - С. 30-32
7. Кузін А.М. Загальна біохімія. - М.: Вища школа, 1961. - 267 с.
8. Лорі Р.А. Наука про м'ясо / пров. з англ. Ф.Н. Гебуньковой; Під ред. В.М. Горбатова. - М. харч. пром-ть, 1973. - 198 с.
9. Мікробіологія продуктів тваринного походження / Г.-Д. Мюнх., Х. Заупе, М. Шрайтер та ін Пер. з нім. - М.: Агропромиздат, 1985. - 592 с
10. Мохначев І.Г., Кузьмін М.П. Летючі речовини харчових продуктів. - М.: харч. пром-ть, 1966. - 191 с.
11. М'ясо птиці. Технічні умови / ГОСТ 21784 -